الموقع النشط من الانزيم: الهيكل والممتلكات. الذي اكتشف موقع نشط من الانزيم؟ ما يسمى الموقع النشط من الانزيم؟

لقد سمعنا جميعا من الانزيمات، ولكن من غير المحتمل أن كل واحد منا يعرف تماما بالضبط كيف يتم ترتيب هذه المواد، ولماذا تكون هناك حاجة إليها. هذه المادة سوف تساعدك على فهم بنية و وظائف الإنزيمات (الخمائر) بشكل عام، والمراكز النشطة على وجه الخصوص.

بحث التاريخ

في عام 1833، الكيميائي الفرنسي أنسيلم باين تحديد ووصف خصائص الأميليز الانزيم.

وبعد سنوات قليلة، لويس باستور، ودراسة تحويل السكريات إلى الكحول التي تنطوي على الخميرة، وأشار إلى أن هذه العملية بسبب المواد الكيميائية التي تشكل الخميرة.

في نهاية القرن التاسع عشر فيزيولوجي الزوائد Kyune أول من صاغ مصطلح "إنزيم".

الألمانية إدوارد بوخنر في عام 1897 حددت ووصف زيماز - مجمع الإنزيم الذي يحفز تحويل السكروز إلى رد فعل الايثانول. في الطبيعة زيماز بكميات كبيرة في الخميرة.

ومن غير المعروف متى والذي افتتح موقع نشط من الانزيم. وينسب هذا الاكتشاف مع الحائز على جائزة نوبل الكيميائي Edaurdu بوخنر، عالم الأحياء الأمريكي جيمس سمنر وغيرهم من العلماء المعروفين الذين عملوا على دراسة الحفز الأنزيمي.

معلومات عامة عن الانزيمات

يذكر أن الانزيمات - المواد من طبيعة البروتين، والتي تؤدي وظائف في الكائنات الحية المحفزات من التفاعلات الكيميائية. الإنزيم له أجزاء التي لا تشارك بشكل مباشر في ذلك، تدفق رد فعل يوفر مركزا نشطا للانزيم.

وهنا بعض من خصائص الإنزيمات:

1) الكفاءة. وهناك كمية صغيرة من حافزا كافيا لتسريع التفاعل الكيميائي من 10 ⁶ مرات.

2) خصوصية. واحد انزيم ليس حافزا عالمي من أي رد فعل في الخلية. لأعرب انزيم خصوصية العمل: كل الإنزيم يحفز واحد فقط أو عدة ردود فعل مماثلة مع ركائز (خلاصة المتفاعلة)، ولكن الكواشف الكيميائية الأخرى لنفس الطبيعة، الانزيم قد يكون عديم الفائدة. التفاعل مع ركائز المناسبة وتسارع مزيد من التفاعل ويوفر مركزا نشطا للانزيم.

3) حذف آخر. نشاط انزيم في الخلية يتغير باستمرار من على ارتفاع منخفض.

4) تركيز انزيمات معينة في الخلية ليست ثابتة وتختلف تبعا للظروف الخارجية. ودعا هذه الإنزيمات في علم الأحياء محرض.

تصنيف الإنزيمات

في هيكلها، والانزيمات يمكن تقسيمها إلى بسيطة ومعقدة. بسيطة تتألف حصرا من مخلفات الأحماض الأمينية، هي مجموعة غير البروتينية المعقدة من المواد. دعا الإنزيمات المساعدة المعقدة.

حسب نوع انزيم محفز تنقسم ردود الفعل إلى:

1) إنزيم أكسدة-اختزال (تحفيز تفاعلات الأكسدة والاختزال).

2) ترانسفيراز (نقلها إلى مجموعات منفصلة من الذرات).

3) Lyases (الروابط الكيميائية يلتصق).

4) الليباز (شكل الاتصال في ردود الفعل بسبب طاقة ATP).

5) إيزوميراز (uchuvstvuyut ردود الفعل interconversion الايزومرات).

6) هيدروليز (تحفيز التفاعلات الكيميائية التي الهضم مع السندات).

انزيم هيكل

انزيم - هيكل ثلاثي الأبعاد المعقدة، التي تتألف أساسا الأمينية المخلفات الحمضية. أيضا هناك مجموعة الاصطناعية - مكون من طبيعة غير البروتين، ويرتبط مع بقايا الأحماض الأمينية.

الانزيمات - البروتينات بشكل رئيسي الكروية التي يمكن دمجها في الأنظمة المعقدة. مثل المواد البروتينية الأخرى، والتشويه والتحريف الانزيمات عن طريق زيادة درجة الحرارة أو التعرض لبعض المواد الكيميائية. خلال تمسخ يختلف هيكل انزيم العالي، وبالتالي خصائص مركزا نشطا من الانزيمات. ونتيجة لذلك، فإن نشاط إنزيم يقلل بشكل كبير.

الركيزة المحفزة هي عادة ما تكون أصغر بكثير من إنزيم نفسها. يتكون أسهل انزيم الستين بقايا الأحماض الأمينية، ومركز النشط - اثنين فقط.

هناك الانزيمات موقع حافز الأحماض الأمينية غير الممثلة، وجماعة الاصطناعية العضوية، أو (في كثير من الأحيان) غير العضوية المنشأ - العامل المساعد.

مفهوم موقع نشط

جزء صغير من انزيم تشارك مباشرة فقط في التفاعلات الكيميائية. هذا الجزء من انزيم يسمى موقع نشط. الموقع النشط للانزيم - الدهن، عدد قليل من بقايا الأحماض الأمينية أو مجموعة الاصطناعية، التي تربط لالركيزة ويحفز رد فعل. بقايا الأحماض الأمينية من موقع نشط قد تنتمي إلى أي الأحماض الأمينية - القطبية، غير القطبية، اتهم والعطرية بدون تهمة.

مركز نشط انزيم (هذه الدهون والأحماض الأمينية وغيرها من المواد القادرة على التفاعل مع الكواشف) - إن أهم جزء من هذا الإنزيم، بدون هذه المواد لن تكون ذات جدوى.

عادة، فإن جزيء إنزيم واحد فقط موقع نشط، ملزم مع واحد أو أكثر من الكواشف مماثلة. بقايا الأحماض الأمينية من مركز نشط شكلت الهيدروجين والسندات مسعور أو التساهمية، وتشكيل مجمع الانزيم الركيزة.

هيكل مركزا نشطا

موقع نشط من الإنزيمات، بسيطة ومعقدة هي جيب أو فتحة. هذا هيكل مركزا نشطا للانزيم يجب أن تتفق هندسيا وكهربية الركيزة، لأن التغيير في بنية التعليم العالي من أنزيم قد يغير موقع نشط.

ملزمة والحفازة مركز - مناطق مركزا نشطا للانزيم. من الواضح، ويرتبط موقع ملزم "الشيكات" التوافق الركيزة، ومعها، وتشارك مباشرة في مركز الحفاز في رد الفعل.

ربط مركز نشط من الركيزة

من أجل شرح كيف تم اقتراح موقع نشط الإنزيم المرتبط كاشف معين، عدة نظريات. الاكثر شهرة منهم - نظرية فيشر، هو نظرية "القفل والمفتاح". اقترح فيشر أن هناك إنزيم مثالي لكل الركيزة في الخصائص الفيزيائية والكيميائية. بعد تشكيل أي تعديلات لا يحدث مجمع الانزيم الركيزة.

عالم أمريكي آخر - دانيال كوشلاند - وأضاف فيشر افتراض النظرية القائلة بأن موقع نشط الإنزيم يمكن أن تغير التشكل ما دامت لا تناسب ركيزة معينة.

حركية التفاعلات الأنزيمية

رد فعل ميزات الأنزيمية تدرس قطاع الكيمياء الحيوية الخاص - حركية الانزيم. هذه الدراسات العلمية معينة من التفاعلات مع تركيزات مختلفة من الانزيمات وركائز، واعتماد معدل التفاعل على درجة الحرارة داخل الخلية وخصائص موقع نشط من الإنزيمات اعتمادا على المعلمات الفيزيائية والكيميائية للوسط.

حركية الأنزيمات تعمل مفاهيم مثل معدل التفاعل، طاقة التنشيط، حاجز التنشيط، النشاط الجزيئي، نشاط معين وغيرها. النظر في بعض هذه المفاهيم.

ان كان هناك رد فعل البيولوجي، والكواشف اللازمة لنقل بعض الطاقة. وتسمى هذه الطاقة طاقة التنشيط.

إضافة الإنزيم إلى الكواشف للحد من طاقة التنشيط. بعض المواد تتفاعل من دون مشاركة من الانزيمات، لأن طاقة التنشيط مرتفعة جدا. لا تحول التوازن رد فعل مع إضافة الانزيم.

معدل التفاعل - كمية ناتج التفاعل ظهر أو اختفوا في وحدة الزمن.

الاعتماد على سرعة رد فعل على تركيز الركيزة كمية فيزيائية أبعاد يميز - ميخائيل ثابت.

آخر الجزيئي - عدد جزيئات الركيزة التي يتم تحويلها إلى جزيء واحد من انزيم في وحدة الزمن.