مستويات التنظيم الهيكلي للجزيئات البروتين أو بنية البروتين

بنية جزيء البروتين التي تدرس لأكثر من 200 سنة. ومعروف عنها أنها العديد من البروتينات. بعضهم تم توليفها (على سبيل المثال، الأنسولين، ريبونوكلياز). الوحدة الهيكلية والوظيفية الأساسية للجزيئات البروتين من الأحماض الأمينية. وعلاوة على ذلك الكربوكسيل والأحماض الأمينية والبروتينات مجموعة تحتوي على المجموعات الوظيفية الأخرى، التي تحدد خصائصها. وتشمل هذه المجموعات وضعها في الجانبي جزيء branchings البروتين: مجموعة كربوكسي من حمض الأسبارتيك أو حمض الجلوتاميك، مجموعة الأمينية يسين أو هيدروكسي ليزين، مجموعة غوانيدين من أرجينين، مجموعة ايميدازول من الحامض الاميني، ومجموعة الهيدروكسيل سيرين وثريونين، مجموعة الفينول التيروزين، ومجموعة سلفهيدريل السيستين، مجموعة ثاني كبريتيد من سيستين، أثير ثيولي مجموعة من الميثيونين، الفنيل الأنين benzelnoe الأساسية، وسلاسل دهنية من الأحماض الأمينية الأخرى.

هناك أربعة مستويات من التنظيم الهيكلي للجزيئات البروتين.

الهيكل الرئيسي للبروتين. وانضم الأحماض الأمينية في جزيء البروتين معا عن طريق السندات الببتيد، وبالتالي تشكيل الهيكل الأساسي. ان ذلك يعتمد على التكوين النوعي من الأحماض الأمينية، وعددهم وتسلسل بين المركبات. الهيكل الرئيسي للبروتين في معظم الأحيان يحدده سانجر. يتم التعامل مع بروتين اختبار مع ditroftorbenzola حل (إدارة التخطيط الوطني)، وبالتالي تشكيل dinitrophenyl البروتين (بروتين DNP). بروتين تحلل DNP-بعد ذلك شكلت بقايا جزيء بروتين وحمض DNP-الأمينية. يتم استرداد حمض DNP-الأمينية من هذا الخليط والتحلل المائي للقياس. منتجات التحلل والأحماض الأمينية وثنائي نتروبنزين. ما تبقى من جزيء البروتين تتفاعل مع أجزاء جديدة من إدارة التخطيط الوطني طالما أن جزيء كامل لا تنهار إلى أحماض أمينية. واستنادا إلى دراسة كمية من الأحماض الأمينية تشكل الهيكل الأساسي للبروتين الدوائر الفردية. هيكل الأساسي المعروف من البروتينات الأنسولين، الميوجلوبين، الهيموجلوبين، الجلوكاجون وغيرها الكثير).

من خلال طريقة البروتين Edman يتم التعامل مع ثيوسيانات فينيل. في بعض الأحيان باستخدام الإنزيمات المحللة للبروتين - التربسين، البيبسين، كيموتربسين، ببتيداز، الخ

هيكل الثانوي للبروتين. العلماء الأمريكيين، وذلك باستخدام التحليل بالأشعة السينية، وجدت أن سلاسل البروتين ببتيد غالبا ما توجد في شكل ألفا اللوالب والهياكل أحيانا بيتا.

تتم مقارنة ألفا حلزون مع درج لولبي، والتي تؤدي وظيفة درجة من بقايا الأحماض الأمينية. في جزيئات ييفي البروتينات ويمتد (الحرير فبروين) سلسلة ببتيد تماما تقريبا (بيتا هيكل) ورتبت في شكل المجالات، استقرت روابط هيدروجينية.

ألفا حلزون يمكن أن تتشكل تلقائيا في البروتينية الاصطناعية (dederon والنايلون)، والتي لها وزن جزيئي من 10-20 ألف نعم. في أجزاء معينة من البروتينات جزيء (الأنسولين، الهيموجلوبين، ريبونوكلياز) يكسر التكوين حلزونية ألفا من سلسلة ببتيد، وتتشكل بنية حلزونية من نوع آخر.

هيكل التعليم العالي من البروتين. أجزاء لولبية من سلسلة ببتيد للجزيء البروتين في العلاقات المختلفة التي تحدد العالي (ثلاثي الأبعاد) هيكل وشكل وشكل حجم جزيء البروتين. ويعتقد أن الهيكل العالي للآلية ويحدث بسبب التفاعل مع بقايا الأحماض الأمينية من جزيئات المذيب. موجهة المتطرفين مسعور بالتالي "الانتباه" إلى جزيء البروتين، وتشكيل منطقتهم الجافة والجماعات ماء نحو الموسر، الأمر الذي يؤدي إلى تشكيل تأكيدات مواتية بقوة الجزيء. ويرافق هذه العملية من خلال تشكيل روابط ضمجزيئي عامل ضمن الجزيئ. الهيكل العالي للجزيء البروتين كتب عن ريبونوكلياز، الهيموجلوبين، الليزوزيم من بيض الدجاج.

هيكل رباعي من البروتين. هذا النوع من بنية جزيء البروتين يحدث نتيجة لارتباط عدة وحدات فرعية متكاملة في جزيء واحد. كل فرعية لديها بنية الابتدائي والثانوي والعالي.